Трипсин гормоны или ферменты

Трипсин

протеолитический фермент, один из основных ферментов пищеварения; катализирует гидролитическое расщепление белков и пептидов. Относится к пептид-гидролазам. Вырабатывается экзокринными клетками поджелудочной железы в виде неактивного предшественника трипсиногена, который секретируется в двенадцатиперстную кишку и превращается в Т. под влиянием фермента энтерокиназы, а также самого трипсина. Определение активности Т. наряду с активностью некоторых других ферментов в дуоденальном содержимом используют для оценки функционального состояния поджелудочной железы (Поджелудочная железа) и для дифференциальной диагностики панкреатита.

Применение трипсина в качестве лекарственного средства основано на его способности разрушать некротизированные ткани, разжижать мокроту и другие вязкие секреты, экссудаты, сгустки крови, а также на его противовоспалительном и противоотечном действии и способности снижать резистентность гноеродной микрофлоры к действию антибиотиков. При патологическом снижении внешнесекреторной функции поджелудочной железы Т. в составе панкреатина и ряда других ферментных препаратов используют для заместительной терапии.

Ключевое положение Т. в системе пищеварительных ферментов желудочно-кишечного тракта объясняется тем, что он не только участвует в расщеплении пищевых белков, но и активизирует все образуемые в поджелудочной железе проферменты. При попадании в кровяное русло и при недостаточности соответствующих ингибиторов Т. может активизировать фактор Хагемана, плазминоген, прекалликреин и «запускать» таким образом каскад реакций свертывающей, фибринолитической и калликреин-кининовой систем (см. Свертывающая система крови (Свёртывающая система крови)).

Трипсин обнаружен у всех позвоночных животных; у многих беспозвоночных, растений и микроорганизмов найден фермент, аналогичный трипсину. Молекулярная масса трипсина составляет около 24 000; его молекула содержит одну полипептидную цепь, состоящую из 223 аминокислотных остатков (см. Белки). Оптимум действия Т. находится при рН 7,5—8,0. Фермент стабилен в кислой среде; при нейтральных и слабощелочных значениях рН он легко подвергается аутолизу (самоперевариванию). Ионы Са 12+ стабилизируют Т., а также способствуют активации трипсиногена.

Активность Т. угнетается большим числом синтетических и природных ингибиторов. В различных тканях и секретах животных, у растений и микроорганизмов присутствуют белковые ингибиторы трипсина, которые предохраняют ткани от разрушения. В поджелудочной железе содержатся два ингибитора Т., один из которых секретируется в двенадцатиперстную кишку вместе с трипсиногеном и предохраняет его от преждевременной активации. При остром и хроническом Панкреатите в результате задержки выделения секрета происходит преждевременная активация ферментов сока поджелудочной железы, и в первую очередь трипсина, который затем активирует другие проферменты. Это приводит к аутолизу паренхимы железы.

Для определения активности Т. используют контролируемый спектрофотометрически гидролиз эфира N-бензоил-L-аргинина или P-нитроанилида N-бензоил-L-аргинина, а также метод Кунитца, основанный на расщеплении казеина под действием Т. с последующим определением тирозина в безбелковом фильтрате.

Лекарственные препараты Т. получают из поджелудочной железы крупного рогатого скота. Они могут содержать до 50% неактивных примесей. Препараты Т. высокой чистоты получают с помощью хроматографической очистки.

В качестве лекарственного средства применяют трипсин кристаллический, используемый при воспалительных заболеваниях дыхательных путей, бронхоэктазах, послеоперационном ателектазе легких и др. Препарат вводят ингаляционно, внутримышечно, по показаниям — внутриплеврально. Внутримышечно Т. вводят при комплексном лечении тромбофлебита, пародонтита, остеомиелита, гайморита, отита и других воспалительных заболеваний. При иридоциклите, кровоизлияниях в переднюю камеру глаза, отеке окологлазных тканей травматический природы Т. назначают внутримышечно и в виде глазных капель и ванночек. При ожогах, пролежнях, гнойных ранах Т. применяют местно, как и Химотрипсин. Трипсин кристаллический имеет вид белого или кремового порошка или пористой массы (после лиофилизации), без запаха, легко растворим в воде или изотоническом растворе натрия хлорида: рН 0,2% раствора Т. в воде 3,0—5,5.

Внутримышечно препарат вводят взрослым по 0,005—0,01 г (5—10 мг) 1—2 раза в день, детям — по 0,0025 г (2,5 мг) 1 раз в день, непосредственно перед инъекцией растворяя препарат в 1—2 мл стерильного изотонического раствора натрия хлорида. При электрофоретическом введении трипсина 10 мг препарата растворяют в 15—20 мл дистиллированной воды; препарат вводят с отрицательного полюса. Для ингаляции растворяют 5—10 мг препарата в 2—3 мг изотонического раствора натрия хлорида и применяют для вдыхания в виде аэрозоля или вводят через бронхоскоп или эндотрахеальный зонд. Интраплеврально 1 раз в сутки вводят 10—20 мг трипсина, растворенного в 20—50 мл изотонического раствора натрия хлорида. Для ванночек используют 0,2% раствор, а в качестве глазных капель — 0,25—1% растворы препарата.

При применении Т. иногда могут отмечаться болезненность и гиперемия в месте введения, аллергические реакции, повышение температуры тела, тахикардия, раздражение слизистых оболочек, осиплость голоса.

Противопоказания к назначению Т.: декомпенсация сердечной деятельности, эмфизема легких с дыхательной недостаточностью, декомпенсированные формы туберкулеза легких, дистрофия и цирроз печени, вирусный гепатит, поражения почек, панкреатит, геморрагический диатез. Трипсин нельзя вводить в очаги воспаления и кровоточащие полости, наносить на изъязвленную поверхность злокачественных опухолей.

Формы выпуска: ампулы или герметически укупоренные флаконы, содержащие по 0,005 и 0,01 г (5 и 10 мг). Хранение в сухом, защищенном от света месте при температуре не выше 10°.

Библиогр.: Мосолов В.В. Протеолитические ферменты, М.,1971; Стручков В.И. и др. Протеолитические ферменты в гнойной хирургии, М., 1970.

протеолитический фермент класса гидролаз (КФ 3.4.21.4), катализирующий гидролитическое расщепление белкой, пептидов, амидов и сложных эфиров по связям, в образовании которых принимают участие карбоксильные группы L-аргинина и L-лизина; образуется в просвете кишечника из трипсиногена и участвует в переваривании пищи.

Трипсин — фермент поджелудочной железы

Трипсин — это фермент, который содержится в соке поджелудочной железы. Он отвечает за расщепление белков, поступающих в организм. С этой же задачей сталкивается химотрипсин. Уровни трипсина и химотрипсина тестируются у детей и взрослых с подозрением на муковисцидоз или недостаточность железы.

Поджелудочная железа представляет собой одну железу, которая состоит из двух типов тканей, называемых альвеолярной поджелудочной железой и островковой поджелудочной железой. Фолликулы поджелудочной железы — это экзокринные железы, которые отвечают за выработку пищеварительных ферментов и расщепляют белки, доставляемые в организм. Островки поджелудочной железы, с другой стороны, выполняют эндокринную или эндокринную функцию. Задачи островков включают выделение гормонов, которые контролируют углеводный обмен.

Панкреатический сок

Производство панкреатического сока происходит в альвеолярной поджелудочной железе. Панкреатический сок являет собой бесцветное жидкое вещество, выделяемый поджелудочной железой. Этот сок является одним из пищеварительных соков. Панкреатический сок транспортируется в двенадцатиперстную кишку через основной проток поджелудочной железы, называемый проток Вирсунга, и через проток дополнительный, называемый проток Санторини.

В состав панкреатического сока входит прежде всего вода. Другие компоненты являются электролитами, бикарбонаты, ионы натрия, кальция, магния и калия, а также ферменты. Наиболее важным проферментом, вырабатывающим поджелудочную железу, является трипсиноген. Трипсиноген является неактивной функцией фермента. Он превращается в трипсин энтеропептидазой, которая относится к эндопептидазам. Химотрипсиноген также является важным проферментом. Это также неактивная форма фермента, которая из-за трипсина превращается в химотрипсин. Другими ферментами, обнаруженными в соке поджелудочной железы, являются панкреатическая липаза, альфа-амилаза, эластаза, нуклеазы, карбоксипептидаза А и В.

Роль трипсина и химотрипсина

Трипсин является активной формой трипсиногена. Трипсин является основным пищеварительным ферментом в организме человека, производство которого возможно благодаря экзокринной части поджелудочной железы. Трипсин и химотрипсин являются протеолитическими ферментами — ферментами, которые расщепляют белок, разрушая пептидную связь. Трипсин и химотрипсин ответственны за усвоение белков, которые попадают в организм вместе с пищей. Этот процесс происходит в тонкой кишке. Следовательно, эти ферменты участвуют в расщеплении белков на аминокислоты, которые используются организмом в качестве строительного и питательного материала в тканях.

Трипсин — это не просто фермент, расщепляющий белки. Трипсин связан с врожденным иммунитетом, связанным с тонкой кишкой. Если в организме возникает воспаление, пероральное введение препарата, содержащего трипсин, приводит к увеличению уровня ингибиторов протеазы и снижению уровня свободных радикалов, вредных для здоровья. Действуя таким образом, трипсин останавливает дальнейшее повреждение тканей и ускоряет процесс заживления. Вместе трипсин и химотрипсин уменьшают отеки и сводят к минимуму вредное воздействие катепсина D и эластазы.

Трипсин — тест

Анализы крови на трипсин и химотрипсин проводятся в лабораториях. Они выполняются для определения правильного функционирования поджелудочной железы. Благодаря тестам можно обнаружить при обследовании МВ или недостаточность поджелудочной железы. Муковисцидоз является врожденным заболеванием. По этой причине уровни трипсина и химотрипсина в основном тестируются у новорожденных и младенцев. Муковисцидоз вызывает повреждение поджелудочной железы.

Муковисцидоз — симптомы

Симптомы муковисцидоза в первую очередь обнаруживаются дыхательной и пищеварительной системами. Пациенты отмечают хронический кашель, частую одышку и плевание крови при кашле. У пациентов часто возникают проблемы с рецидивирующими инфекциями, пневмонией или бронхитом. Люди с кистозным фиброзом часто имеют полипы носа и хронический синусит и инфекции Pseudomonas aeruginosa (Синегнойная палочка).

Желудочно-кишечные симптомы включают жирный и обильный стул с неприятным запахом, увеличенным объемом живота, а также камнями в почках. Пациенты страдают от недоедания, авитаминоза и обструкции протоков поджелудочной железы слизью.

Муковисцидоз может привести к бесплодию и остеопорозу.

Хронический панкреатит — симптомы

Пациенты с панкреатитом страдают от частых и хронических болей в животе и обильной жировой диареи. Эти люди внезапно теряют значительную массу тела. Пациенты также могут заметить значительное повышение уровня глюкозы в собираемой крови.

Трипсин

Трипсин (англ. trypsin) — протеолитический фермент, гидролизующий пептиды и белки, эндопептидаза, а также лекарство.

Трипсин — пищеварительный фермент

Трипсин является важнейшим для кишечного пищеварения ферментом, расщепляющий белки, поступающей в двенадцатиперстную кишку пищи.

Трипсин синтезируется в поджелудочной железе в виде профермента трипсиногена и, в таком виде, в составе панкреатического сока, попадает в двенадцатиперстную кишку, где, в щелочной среде, под воздействием протеолитического фермента энтерокиназы от молекулы трипсиногена удаляется гексапептид и формируется биологически активная структура трипсина.

После активации трипсина энтерокиназой начинается процесс автокатализа и трипсин далее выступает в качестве фермента, активирующего трипсиноген, химотрипсиноген, прокарбоксипептидазу, профосфолипазу и другие проферменты поджелудочной железы.

Трипсин активен при рН от 5,0 до 8,0 с оптимумом активности при рН = 7,0.

Трипсин (КФ 3.4.21.4), химотрипсин и эластаза представляют группу сериновых протеаз благодаря присутствию в их активном центре серина. Они относятся к одному семейству и составляют 44% от общего количества белка экзокринной части поджелудочной железы. По современным представлениям, трипсин и химотрипсин (аналогично ситуации с пепсином и гастриксином в желудке) существуют в виде множества изоформ.

Схема активации трипсина и других проферментов поджелудочной железы (Калинин А.В.)

Количество трипсина в крови и дуоденальном содержимом

Количество трипсина в крови или в дуоденальном содержимом является, наряду с количественными характеристиками других ферментов, важнейшим показателем внешнесекреторной деятельности поджелудочной железы.

При исследовании внешней секреции методом дуоденального зондирования измеряют активность трипсина до и после введения стимулятора. Активность трипсина в дуоденальном содержимом у здоровых при базальной секреции, измеренной по методу Гросса равен 355 ± 20 ед./мл. После введения таких стимуляторов, как 0,5 % раствор соляной кислоты или секретин у большинства здоровых пациентов в норме в первые 15–30 минут наблюдается снижение активности трипсина, а через час — восстановление исходных значений. При стимулировании холецистокинином активность трипсина через 15–30 минут резко возрастает, а через час возвращается к исходным значениям (см. также Саблин О.А. и др. Панкреозимин-секретиновый тест).

В крови здоровых пациентов среднее содержание трипсина — 169 ±17,6 нг/мл. Пределы колебаний (у детей) от 98,2 до 229,6 нг/мл.

Трипсин — лекарство

Показания к применению трипсина кристаллического

заболевания дыхательных путей: трахеит, бронхит, бронхоэктатическая болезнь, пневмония, послеоперационный ателектаз легких, эмпиема плевры, экссудативный плеврит и другие
тромбофлебит
пародонтоз (воспалительно-дистрофические формы)
остеомиелит
гайморит
отит
ирит, иридоциклит
кровоизлияние в переднюю камеру глаза
отек периорбитальной области после операций и травм
ожоги
пролежни
гнойные раны (местно).

Трипсин — компонент комбинированных лекарств

Трипсин также применяется в составе комбинированных ферментных, иммуномодулирующих и других лекарств. В частности, трипсин входит в Вобэнзим, Флогэнзим, Химопсин.

У трипсина имеются противопоказания, побочные действия и особенности применения, необходима консультация со специалистом.

ТРИПСИН

ТРИПСИН — один из основных ферментов пищеварения. Секретируется поджелудочной железой в виде неактивного предшественника — трипсиногена, относится к пептид-гидролазам (КФ 3.4.21.4), гидролизует белки и пептиды. Появление активного Трипсина в ткани поджелудочной железы (см.) является одним из главных патогенетических факторов развития острого и хронического панкреатита (см.). Определение активности Трипсина и нек-рых других ферментов в дуоденальном содержимом используется для оценки функционального состояния поджелудочной железы и служит для дифференциальной диагностики панкреатита. Применение препарата трипсина в медицине в качестве лекарственного средства основано на способности Т. избирательно разрушать некротизированные ткани, разжижать мокроту и другие вязкие секреты, экссудат, сгустки крови, а также на его противовоспалительном и противоотечном действии и на способности этого фермента снижать резистентность гноеродной микрофлоры к антибиотикам. В связи с этим трипсин ускоряет процесс регенерации гнойных ран. При патологическом сокращении внешнесекреторной функции поджелудочной железы трипсин в составе панкреатина (см.) используют для заместительной терапии. Ключевое положение Т. в системе пищеварительных ферментов объясняется тем, что он не только участвует в расщеплении пищевых белков, но и активирует все проферменты, образуемые в поджелудочной железе, т. е. трипсиноген, химотрипсиногены А и В (см. Химотрипсин), прокарбоксипептидазы А и В (см. Карбоксипептидазы), проэластазу (см. Эластазы), профосфолипазу (см. Липазы). При попадании в кровяное русло и при недостаточности соответствующих ингибиторов Т. может активировать фактор Хагемана, плазминоген, пре-калликреин и запускать т. о. каскад реакций свертывающей системы крови (см. Свертывающая система крови), фибринолитпческой (см. Фибринолиз) и кининовой (см. Кинины) систем.

Трипсин был открыт в 1857 г. Ж. Корвизаром, а в 1867 г. Кюне (W. Kuhne) было предложено название «трипсин». В 1931 г. Нортропом (J. Н. Northrop) и др. фермент был получен в кристаллическом виде.

Трипсин обнаружен у позвоночных животных; фермент, аналогичный Т., найден у нек-рых беспозвоночных, микроорганизмов и высших растений. В поджелудочной железе человека и ряда млекопитающих обнаружены так наз. анионные Т., но свойствам похожие на Т., но изо-электрическая точка (см.) этих ферментов находится при более низких значениях pH. Наряду с пептидными связями Т. расщепляет также сложноэфирные и амидные связи, катализирует реакцию транспептидирования. Фермент характеризуется узкой субстратной специфичностью и избирательно гидролизует связи, образованные карбоксильными (COOH-) группами основных аминокислот аргинина (см.) и лизина (см.). Оптимальные значения pH для действия Т. 7,8—8,0.

Мол. вес (масса) Т. крупного рогатого скота равен 23 800; изоэлектрическая точка находится при pH 10,5. Молекула Т состоит из одной полипептидной цепи, построенной из 223 аминокислотных остатков и содержащей 6 дисульфидных связей. Третичная структура Т. также установлена. Т. относится к подклассу сериновых протеиназ, в активный центр фермента входят остатки серина (см.), гистидина (см.) и аспарагиновой кислоты (см.) в положении 183, 46 и 89 соответственно. Высокая специфичность Т. определяется присутствием в субстратсвязывающем участке активного центра остатка аспарагиновой к-ты в положении 177.

Активность Т. угнетается диизопропилфторфосфатом, фенилметилсульфонилфторидом, хлорметилкетоном N-тозил-L-лизина, лейпептином, нек-рыми металлами, 4-аминобензамидином и др., а также большим числом природных белковых ингибиторов, называемых иногда антитрипсинами, к-рые присутствуют в тканях животных, растений, микроорганизмов и предохраняют их от разрушения Т. Основными ингибиторами Т. в плазме крови являются альфа-1-протеиназный ингибитор (альфа-1-антитрипенн), альфа-2-макроглобулин и интер-альфа-ингибитор Т. В поджелудочной железе содержатся два ингибитора Т., один из к-рых секретируется в двенадцатиперстную кишку вместе с трипсиногеном и предохраняет его от преждевременной активации. Аналогичные секреторные ингибиторы Т. с мол. весом ок. 6000 обнаружены в секретах нек-рых желез. Препараты таких ингибиторов Т., выделенные из поджелудочной железы или легких,— контрикал, трасилол (см.) — используют в медицинской практике в качестве лечебных средств. С дефицитом или дефектом нек-рых ингибиторов Т. (напр., альфа-1-протеиназного ингибитора) связано развитие ряда патол. состояний.

Т. синтезируется бета-клетками поджелудочной железы в виде неактивного профермента трипсиногена (устаревшее и редко встречающееся название — претрипсин), к-рый в кишечнике превращается в Т. под влиянием фермента энтерокиназы (см.), а также самого Т. В процессе активации от N-концевого участка трипсиногена отщепляется гексапептид. При этом образуется так наз. бета-трипсин, к-рый в результате гидролиза еще одной пептидной связи превращается в альфа-трипсин, состоящий из двух пептидных цепей. В нейтральной и слабощелочной среде Т. легко подвергается аутолизу (самоперевариванию), что приводит к загрязнению препарата неактивными продуктами. Ионы Ca 2+ способствуют активации трипсиногена и стабилизируют Т., предохраняя его от аутолиза. В щелочной среде Т. необратимо денатурируется, в кислой среде он стабилен. Т. термоустойчив: активность фермента сохраняется после кипячения в 0,01 М соляной к-те.

Т., получаемый из поджелудочной железы, очищают при помощи хроматографии (см.).

Для определения активности Т. предложены многочисленные методы. Широкое распространение получили метод Кунитца, основанный на расщеплении Т. казеина (см. Казеины) с последующим определением в безбелковом фильтрате содержания тирозина (cм.), и метод Эрлангера, в основе к-рого лежит применение синтетического субстрата n-нитроанилида N-бензотлm-D,L-аргинина (БАПН). Часто для определения активности Т. используют контролируемый спектрофотометрически гидролиз эфиров N-замещенного L-аргннина. Активность Т., определенная этим методом в дуоденальном содержимом человека, полученном тонким зондом, натощак, без применения специальных раздражителей, в норме составляет 100—150 миллиединиц (за единицу активности фермента принимают такую его активность, при к-рой происходит расщепление 1 мкмоль субстрата за 1 мин.). При остром и хроническом панкреатите в результате задержки выделения секрета происходит внутриорганная активация панкреатических ферментов и, в первую очередь, трипсина, к-рый активирует затем другие проферменты; это, в конечном счете, приводит к аутолизу паренхимы железы.

Трипсин как препарат

В качестве препарата в мед. практике используется гл. обр. Т. кристаллический, получаемый из поджелудочной железы крупного рогатого скота. Кроме того, Т. вместе с химотрипсином (см.) входит в состав препаратов панкреатина и химопсина (см.).

Трипсин кристаллический (Trypsinum crystallisatum) представляет собой порошок, белый или с легким желтоватым оттенком, без запаха. Легко растворим в воде и изотоническом растворе натрия хлорида; pH 0,2% водного раствора 3,0— 5,5. В нейтральных а щелочных растворах препарат быстро разрушается.

В хирургии Т. кристаллический используют для лечения гнойных и длительно незаживающих ран (см. Раны, ранения), остеомиелита (см.), трофических язв (см.), пролежней (см.) и ожогов (см.). В этих целях препарат применяют местно и внутримышечно. Местно препарат используют в виде 1—2,5% р-ров в изотоническом р-ре натрия хлорида для смачивания марлевых тампонов, вводимых в рану. При наличии жидкого гнойного отделяемого препарат можно вводить в рану в виде порошка (от 0,03 до 0,2 г). Внутримышечно препарат вводят взрослым по 0,005—0,01 г 1—2 раза в день, детям по 0,0025 г 1 раз в день. Непосредственно перед введением препарат растворяют в 1—2 мл стерильного изотонического р-ра натрия хлорида или 0,5—2% р-ра новокаина. Р-ры препарата необходимо вводить глубоко в верхний наружный квадрант ягодицы. Применение Т. при лечении гнойных ран позволяет в случае необходимости широко проводить пластические операции. При лечении хрон. остеомиелитов после вскрытия параоссальной флегмоны Т. применяют местно, а также используют его р-ры для промывания костных полостей и свищей.

Лечение трофических язв и длительно не заживающих ран с применением Т. проводят по той же методике, что и лечение гнойных ран. После очищения поверхности язв и ран от гнойно-некротических масс местное лечение Т. прекращают, а парентеральное введение препарата продолжают в течение нескольких (до 10) дней.

При гнойных заболеваниях легких р-ры Т. вводят ингаляционно (0,005—0,01 г препарата в 2—3 мл изотонического р-ра натрия хлорида) и внутримышечно, а при необходимости — путем эндотрахеального вливания (0,025—0,05 г препарата в 2—5 мл изотонического р-ра натрия хлорида). Т. как отхаркивающее средство (см.) прямого типа действия назначают обычно в ингаляциях и иногда внутримышечно при бронхитах, пневмониях и других заболеваниях легких, протекающих с образованием вязкой, трудно отделяющейся мокроты. При плевритах и эмпиеме плевры интраплеврально 1 раз в сутки вводят по 0,01—0,02 г препарата, растворенного в 20— 50 мл изотонического р-ра натрия хлорида.

Иногда Т. используют в комплексной терапии тромбофлебитов (см.) совместно с антикоагулянтами (см.), с этой целью его назначают внутримышечно в указанных выше дозах.

При пародонтозе (см.) и пародонтите в дополнение к внутримышечным инъекциям препарат вводят поднадкостнично (в область поражения).

В офтальмологии Т. кристаллический назначают внутримышечно и местно (в виде глазных капель и ванночек) при иритах, иридоциклитах (см.), кровоизлиянии в переднюю камеру глаза, посттравматическом и послеоперационном отеке окологлазных тканей. Для ванночек используют 0,2% р-ры препарата, а в качестве глазных капель — 0,25—1% р-ры, к-рые назначают по 3—4 раза в день в течение 2—3 дней.

Для внутримышечного введения применяют только Т. кристаллический. Для местного применения кроме него может использоваться также Т. аморфный.

Побочное действие Т. проявляется неодинаково в зависимости от путей введения. Так, после внутримышечного введения он может вызывать местную болезненность и гиперемию. После ингаляций Т. возможно появление признаков раздражения верхних дыхательных путей (охриплость голоса и др.). При парентеральном применении Т. может вызывать аллергические реакции, тахикардию и лихорадку. При возникновении аллергических реакций используют антигистаминные вещества (см.).

Препарат противопоказан при сердечной недостаточности, декомпенсированных формах туберкулеза легких, эмфиземе легких с дыхательной недостаточностью, циррозе печени, вирусном гепатите, панкреатите, заболеваниях почек и геморрагических диатезах. Препарат нельзя вводить в вену и наносить на изъязвленные поверхности злокачественных опухолей.

Форма выпуска: ампулы или флаконы, содержащие по 0,005 и 0,01 г трипсина кристаллического. Хранят в сухом, защищенном от света месте при температуре не выше 10°.

Библиогр.: Антонов В. К. Химия протеолиза, М., 1983; Богуш Л. К. и Шварцман Л. Я. Применение протеолитических ферментов при туберкулезе легких, М., 1970; Веремеенко К. Н. Ферменты протеолиза и их ингибиторы в медицинской практике, Киев, 1971; Гейтман И. Я., Кардаш Б. Е. и Кивман Г. Я. Изменение факторов гемокоагуляции под воздействием экзогенных протеиназ, Пробл. гематол. и перелив, крови, т. 27, № 10, с. 38, 1982; Клиническая фармакология, под ред. В. В. Закусова, с. 421, М., 1978; Машковский М. Д. Лекарственные средства, ч. 2, с. 20, М., 1977; Мосолов В. В. Протеолитические ферменты, М., 1971; Нортроп Д., Кунитц М. и Херриотт Р. Кристаллические ферменты, пер. с англ., М., 1950; Стручков В. И. и др. Протеолитические ферменты в гнойной хирургии, M, 1970; Ферменты в оториноларингологии, под ред. К. Н. Веремеенко, Киев, 1980; Townes P. L. Trypsinogen deficiency disease, J. Pediat., v. 66, p. 275, 1965; Townes P. L., Bryson M. F. a. Miller G. Further observations on trypsinogen deficiency disease, ibid., v. 71, p. 220, 1967.

Л. А. Локшина; В. К. Муратов (фарм.).

Трипсин

1. Малая медицинская энциклопедия. — М.: Медицинская энциклопедия. 1991—96 гг. 2. Первая медицинская помощь. — М.: Большая Российская Энциклопедия. 1994 г. 3. Энциклопедический словарь медицинских терминов. — М.: Советская энциклопедия. — 1982—1984 гг .

Смотреть что такое «Трипсин» в других словарях:

ТРИПСИН — ( Тrypsinum ). Эндогенный протеолитический фермент, разрываюший пептидные связи в молекуле белка. Расщепляет также высокомолекулярные продукты распада белков, полипептиды типа пептонов, а также некоторые низкомолекулярные пептиды, содержащие… … Словарь медицинских препаратов

ТРИПСИН — ТРИПСИН, фермент, входящий в состав поджелудочного сока, описан Кюне (Kiihne) в 1867 г., относится к группе протеаз. Он расщепляет белки,протамины,пептоны и полипептиды. В наиболее чистом виде, свободном от липазы и амилазы, получен по способу… … Большая медицинская энциклопедия

ТРИПСИН — Trypsinum. Свойства. Получают из поджелудочной железы крупного рогатого скота. Это белый или белый с желтоватым оттенком порошок или пористая масса без запаха. Легко растворим в воде и изотоническом растворе хлорида натрия; рН 0,2 % водного раст … Отечественные ветеринарные препараты

ТРИПСИН — Фермент поджелудочной железы, растворяющий белок. Словарь иностранных слов, вошедших в состав русского языка. Чудинов А.Н., 1910. трипсин (гр. thrypsis разжижение) пищеварительный фермент, синтезируемый в поджелудочной железе в виде неактивного… … Словарь иностранных слов русского языка

ТРИПСИН — ТРИПСИН, пищеварительный фермент, выделяемый ПОДЖЕЛУДОЧНОЙ ЖЕЛЕЗОЙ. Выделяется в неактивной форме (чтобы не повредить ткани на пути в кишечник), затем фермент тонкой кишки преобразует его в активный трипсин. Расщепляет пептидные связи аминокислот … Научно-технический энциклопедический словарь

ТРИПСИН — пищеварительный фермент, вырабатываемый в виде неактивного трипсиногена поджелудочной железой человека и животных; расщепляет белки в кишечнике … Большой Энциклопедический словарь

ТРИПСИН — ТРИПСИН, трипсина, мн. нет, муж. (от греч. tripsis размалывание) (биол.). Вещество сока поджелудочной железы, переводящее белки в более простые, растворимые соединения. Толковый словарь Ушакова. Д.Н. Ушаков. 1935 1940 … Толковый словарь Ушакова

ТРИПСИН — протеолитич. фермент, синтезируемый клетками поджелудочной железы в форме неактивного предшественника трипсиногена. Активирует проферменты поджелудочной железы и занимает ключевое положение в пищеварении в тонком отделе кишечника. В кристаллич.… … Биологический энциклопедический словарь

трипсин — сущ., кол во синонимов: 4 • лекарство (1413) • протеаза (4) • фермент (253) • … Словарь синонимов

трипсин — Один из основных пищеварительных (протеолитических) ферментов, катализирующий гидролиз пептидов и др. соединений по месту связей, в которых участвуют карбоксильные группы аргинина и лизина [http://www.dunwoodypress.com/148/PDF/Biotech Eng… … Справочник технического переводчика

Трипсин — Кристаллическая структура бычьего трипсина. Трипсин фермент класса гидролаз, расщепляющий пептиды и белки; обладает также эстеразной (гидролиз сложных эфиров) активностью. Трипсин синтезируется в … Википедия

75. Переваривание белков. Протеиназы — пепсин, трипсин, химотрипсин; проферменты протеиназ и механизмы их превращения в ферменты. Субстратная специфичность протеиназ. Экзопептидазы и эндопептидазы.

В пищевых продуктах содержание свободных аминокислот очень мало. Подавляющее их количество входит в состав белков, которые гидролизуются в ЖКТ под действием ферментов протеаз (пептидщцролаз). Субстратная специфичность этих ферментов заключается в том, что каждый из них с наибольшей скоростью расщепляет пептидные связи, образованные определёнными аминокислотами. Протеазы, гидролизующие пептидные связи внутри белковой молекулы, относят к группе эндопептидаз. Ферменты, относящиеся к группе экзопептидаз, гидролизуют пептидную связь, образованную концевыми аминокислотами. Под действием всех протеаз ЖКТ белки пищи распадаются на отдельные аминокислоты, которые затем поступают в клетки тканей.

Переваривание белков в желудке

Желудочный сок — продукт нескольких типов клеток. Обкладочные (париетальные) клетки стенок желудка образуют соляную кислоту, главные клетки секретируют пепсиноген. Добавочные и другие клетки эпителия желудка выделяют муцинсодержащую слизь. Париетальные клетки секретируют в полость желудка также гликопротеин, который называют «внутренним фактором» (фактором Касла). Этот белок связывает «внешний фактор» — витамин В₁₂, предотвращает его разрушение и способствует всасыванию.

Образование и роль соляной кислоты. Основная пищеварительная функция желудка заключается в том, что в нём начинается переваривание белка. Существенную роль в этом процессе играет соляная кислота. Белки, поступающие в желудок, стимулируют выделение гистамина и группы белковых гормонов —гастринов которые, в свою очередь, вызывают секрецию НСI и профермента — пепсиногена. Источником Н + является Н₂СО₃, которая образуется в обкладочных клетках желудка из СО₂, диффундирующего из крови, и Н₂О под действием фермента карбоангидразы (карбонатдегидра-тазы):

Диссоциация Н₂СО₃ приводит к образованию бикарбоната, который с участием специальных белков выделяется в плазму в обмен на С1 — , и ионов Н + , которые поступают в просвет желудка путём активного транспорта, катализируемого мембранной Н + /К + -АТФ-азой. При этом концентрация протонов в просвете желудка увеличивается в 10 6 раз. Ионы Сl — поступают в просвет желудка через хлоридный канал. Концентрация НСl в желудочном соке может достигать 0,16 М, за счёт чего значение рН снижается до 1,0-2,0. Приём белковой пищи часто сопровождается выделением щелочной мочи за счёт секреции большого количества бикарбоната в процессе образования НСl. Под действием НСl происходит денатурация белков пищи, не подвергшихся термической обработке, что увеличивает доступность пептидных связей для протеаз. НСl обладает бактерицидным действием и препятствует попаданию патогенных бактерий в кишечник. Кроме того, соляная кислота активирует пепсиноген и создаёт оптимум рН для действия пепсина.

Механизм активации пепсина. Под действием гастринов в главных клетках желудочных желёз стимулируются синтез и секреция пепсиногена — неактивной формы пепсина. Пепсиноген — белок, состоящий из одной полипептидной цепи с молекулярной массой 40 кД. Под действием НСl он превращается в активный пепсин (молекулярная масса 32,7 кД) с оптимумом рН 1,0-2,5. В процессе активации в результате частичного протеолиза от N-конца молекулы пепсиногена отщепляются 42 аминокислотных остатка, которые содержат почти все положительно заряженные аминокислоты, имеющиеся в пепсиногене. Таким образом, в активном пепсине преобладающими оказываются отрицательно заряженные аминокислоты, которые участвуют в конформационных перестройках молекулы и формировании активного центра. Образовавшиеся под действием НСl активные молекулы пепсина быстро активируют остальные молекулы пепсиногена (аутокатализ). Пепсин в первую очередь гидролизует пептидные связи в белках, образованные ароматическими аминокислотами (фенилаланин, триптофан, тирозин) и несколько медленнее — образованные лейцином и дикарбоновыми аминокислотами. Пепсин — эндопептидаза, поэтому в результате его действия в желудке образуются более короткие пептиды, но не свободные аминокислоты.

Переваривание белков в кишечнике.

Желудочное содержимое (химус) в процессе переваривания поступает в двенадцатиперстную кишку. Низкое значение рН химуса вызывает в кишечнике выделение белкового гормона секретина, поступающего в кровь. Этот гормон в свою очередь стимулирует выделение из поджелудочной железы в тонкий кишечник панкреатического сока, содержащего НСО₃ — , что приводит к нейтрализации НСl желудочного сока и ингибированию пепсина. В результате рН резко возрастает от 1,5-2,0 до ∼7,0. Поступление пептидов в тонкий кишечник вызывает секрецию другого белкового гормона — холецистокинина, который стимулирует выделение панкреатических ферментов с оптимумом рН 7,5-8,0. Под действием ферментов поджелудочной железы и клеток кишечника завершается переваривание белков.

Активация панкреатических ферментов В поджелудочной железе синтезируются проферменты ряда протеаз: трипсиноген, химотрипсиноген, проэластаза, прокарбоксипептидазы А и В. В кишечнике они путём частичного протеолиза превращаются в активные ферменты трипсин, химотрипсин, эластазу и карбоксипептидазы А и В.

Активация трипсиногена происходит под действием фермента эпителия кишечника энтеропептидазы. Этот фермент отщепляет с N-конца молекулы трипсиногена гексапептид Вал-(Асп)₄-Лиз. Изменение конформации оставшейся части полипептидной цепи приводит к формированию активного центра, и образуется активный трипсин. Последовательность Вал-(Асп)₄-Лиз присуща большинству известных трипсиноге-нов разных организмов — от рыб до человека.

Образовавшийся трипсин активирует химотрипсиноген, из которого получается несколько активных ферментов (рис. 9-3). Химотрипсиноген состоит из одной полипептидной цепи, содержащей 245 аминокислотных остатков и пяти дисульфидных мостиков. Под действием трипсина расщепляется пептидная связь между 15-й и 16-й аминокислотами, в результате чего образуется активный π-химотрипсин. Затем под действием π-химотрипсина отщепляется дипептид сер(14)-арг(15), что приводит к образованию δ-химотрипсина. Отщепление дипептида тре(147)-арг(148) завершает образование стабильной формы активного фермента — α-химотрипсина, который состоит из трёх полипептидных цепей, соединённых дисульфидными мостиками. Остальные проферменты панкреатических протеаз (проэластаза и прокарбоксипептидазы А и В) также активируются трипсином путём частичного протеолиза. В результате образуются активные ферменты — эластаза и карбокси-пептидазы А и В.

Специфичность действия протеаз. Трипсин преимущественно гидролизует пептидные связи, образованные карбоксильными группами аргинина и лизина. Химотрипсины наиболее активны в отношении пептидных связей, образованных карбоксильными группами ароматических аминокислот (Фен, Тир, Три). Карбоксипептидазы А и В — цинксодержащие ферменты, отщепляют С-концевые остатки аминокислот. Причём карбоксипептидаза А отщепляет преимущественно аминокислоты, содержащие ароматические или гидрофобные радикалы, а карбоксипептидаза В — остатки аргинина и лизина. Последний этап переваривания — гидролиз небольших пептидов, происходит под действием ферментов аминопептидаз и дипептидаз, которые синтезируются клетками тонкого кишечника в активной форме.

Аминопептидазы последовательно отщепляют N-концевые аминокислоты пептидной цепи. Наиболее известна лейцинаминопептидаза — Zn 2+ — или Мn 2+ -содержащий фермент, несмотря на название, обладающий широкой специфичностью по отношению к N-концевым аминокислотам.

Дипептидазы расщепляют дипептиды на аминокислоты, но не действуют на трипептиды.

В результате последовательного действия всех пищеварительных протеаз большинство пищевых белков расщепляется до свободных аминокислот.

Экзопептидазы(экзопротеиназы) —ферменты, гидролизующие белки, отщепляяаминокислотыот концапептида:карбоксипептидазы— от C-конца,аминопептидазы— от N-конца,дипептидазырасщепляют дипептиды. Экзопептидазы синтезируются в клеткахтонкого кишечника(аминопептидазы, дипептидазы) и вподжелудочной железе(карбоксипептидаза). Функционируют эти ферменты внутриклеточно в кишечномэпителиии, в небольшом количестве, в просветекишечника.

Эндопептидазы(эндопротеиназы) —протеолитические ферменты(пепсин,трипсин,химотрипсин), расщепляющиепептидные связивнутрипептидной цепи. С наибольшей скоростью ими гидролизуются связи, образованные определённымиаминокислотами. Эндопептидазы синтезируются в видепроферментов, активируемых затем при помощи избирательногопротеолиза. Таким образом клетки, секретирующие эти ферменты защищают собственные белки от разрушения. От действия ферментовклеточную мембрануклеток животных защищает также поверхностный слойолигосахаридов—гликокаликс, а вкишечникеижелудке— слой слизи.

Источник статьи: http://mupvirc.ru/gormony/tripsin-gormony-ili-fermenty/

Трипсин

Трипсин — пищеварительный фермент

Трипсин активен при рН от 5,0 до 8,0 с оптимумом активности при рН = 7,0.

Схема активации трипсина и других проферментов поджелудочной железы (Калинин А.В.)

Количество трипсина в крови и дуоденальном содержимом

Трипсин — лекарство

Показания к применению трипсина кристаллического

заболевания дыхательных путей: трахеит, бронхит, бронхоэктатическая болезнь, пневмония, послеоперационный ателектаз легких, эмпиема плевры, экссудативный плеврит и другие
тромбофлебит
пародонтоз (воспалительно-дистрофические формы)
остеомиелит
гайморит
отит
ирит, иридоциклит
кровоизлияние в переднюю камеру глаза
отек периорбитальной области после операций и травм
ожоги
пролежни
гнойные раны (местно).

Трипсин — компонент комбинированных лекарств

Источник статьи: http://www.gastroscan.ru/handbook/117/503

Трипсин — фермент поджелудочной железы

Трипсин — это фермент, который содержится в соке поджелудочной железы. Он отвечает за расщепление поступающих в организм белков. Аналогичной задачей занимается химотрипсин. Проверку уровня трипсина и химотрипсина назначают детям и взрослым с подозрением на муковисцидоз или недостаточность железы.

Поджелудочная железа состоит из двух типов тканей, называемых альвеолярной поджелудочной железой и островковой поджелудочной железой. Фолликулы поджелудочной железы — это экзокринные железы, которые отвечают за выработку пищеварительных ферментов и расщепляют белки, доставляемые в организм. Островки поджелудочной железы, выполняют эндокринную функцию. Задачи островков включают выделение гормонов, которые контролируют углеводный обмен.